Biochemie II Klausur mit Musterlösungen

Abschlussklausur zur Vorlesung Biochemie II WS 2012/13

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Hinweise:

1. Bitte tragen Sie Ihren Namen, Matrikelnummer, Studienfach und Semesterzahl ein. Bitte schreiben Sie unbedingt leserlich, in Großbuchstaben und mit Kugelschreiber!

2. Die Klausur besteht aus einem Teil I (12 Essay-Fragen; maximal vier Punkte pro Antwort) und einem Teil II (12 Multiple-Choice-Fragen; je zwei Punkte pro richtige Antwort). Ihnen stehen insgesamt 90 min. Zeit zu Verfügung.
3. Es sind keine Hilfsmittel erlaubt. Täuschungsversuche führen zur vorzeitigen Abgabe der Klausur.
4. Bitte benutzen Sie den dafür vorgesehenen Abschnitt für Ihre Antworten. Sie können ggf. auch die Rückseite des Fragebogens benutzen. Zusätzliche Blätter bitte nur im Notfall verwenden.
5. Multiple-Choice-Teil sind nicht korrektur-relevant. Der Zeitbedarf pro Multiple-Choice- Frage liegt bei etwa 2 min.

Viel Glück!

Teil I: Essay-Fragen (maximal vier Punkte pro Antwort):

1. Stellen Sie die Umgehungsreaktionen (mit Strukturformeln!) dar, durch welche die Gluconeogenese von der Glykolyse getrennt verläuft. Nennen Sie die prosthetische Gruppe, die bei der Initiierung der Gluconeogenese eine Rolle spielt. (4 P)

1.

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2.

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3.

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- 3 Umgehungsreaktionen (je 1 P)
- Pyruvat-Carboxlyase benötigt Biotin als prosthetische Gruppe (fungiert als

Ü berträger der CO2-Gruppe vom Bicarbonat) (1 P)

2. Welche Reaktion wird durch das Enzym Pyruvat-Dehydrogenase katalysiert (keine Strukturformeln!)? Nennen und beschreiben Sie drei Mechanismen, die zu seiner Regulation beitragen. (4 P)

- Reaktion (1 P)

- Regulation: (je 1 P, max 3 P)

1. Phosphatase dephosphoryliert; aktiviert PDH; Kinase phosphoryliert, inaktiviert PDH
2. allosterisch inhibiert durch ATP, NADH, Acetyl-CoA
3. allosterisch aktiviert durch AMP, ADP, NAD+, CoA

3. Skizzieren Sie die mitochondriale Atmungskette und nennen Sie pro beteiligtem Enzymkomplex mindestens eine prosthetische Gruppe. (4 P)

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- je korrekte Reaktion 0.75 P (max 3 P)
- je korrekt zugeordnete prosthetische Gruppe 0.25 P (max 1 P)

4. Wozu dient die zyklische Photophosphorylierung? Beschreiben Sie den Elektronenfluss entlang des Redoxpotentials der einzelnen Überträger.

- Beiüberschuss von NADPHüber NADP+ kann reduziertes Ferridoxin nicht mehr oxidiert werden. Zyklische Photophosphorylierung erlaubt Etablierung eines Protonengradienten (über Cyt bf) und damit Synthese von ATP (1.5 P)
- P700-P700*-Ferredoxin-Cyt bf-Plastocyanin (2.5 P)

5. Erläutern Sie den Proteolysemechanismus von Serinproteasen und zeichnen Sie das katalytische Zentrum von Trypsin. (4 P)

- Proteasen spalten Peptidbindungen in Proteinen, bei den Serinproteasen fungiert Serin als nukleophile Aminosäure im katalytischen Zentrum (0.5 P)
- Serin besitzt OH-Gruppe (Nukleophil) und attackiert das Carbonyl-C der Peptidbindung im Substrat; durch katalytische Triade entsteht stark nukleophiles Alkoxid-Ion (0.5 P)
- die Carboyxl-Gruppe eines Aspartats formt eine H-Brücke zum Histidin, wobei das Histidin-N noch elektronegativer wird, wodurch die Aufnahme des Serin-H erleichtert wird (0.5 P)
- ein Elektronenpaar des elektronegativen Histidin-N kann das Proton der Serin-OH- Gruppe akzeptieren; dabei entsteht das Alkoxid-Ion (0.5 P)

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