In dieser Arbeit wurde eine Geometrieuntersuchung am FABP-Molekülmodel durchgeführt. Um 3J-Kopplungsinformation für die Diederwinkelanalyse zu bestimmen, wurden J-modulierte [15N,1H]-COSY-Experimente durchgeführt.
Mit Hilfe numerischer Anpassungsroutinen wurden die Signalintensitäten quantitativ ausgewertet, um sehr genaue 3J-Kopplungskonstanten zu erhalten. Diese Kopplungskonstanten wurden in Kraftfeldrechnungen als experimentelle Randbedingungen für die phi-Diederwinkel des Proteinrückgrates berücksichtigt. Dadurch ist eine Aussage über die Winkelverteilung und über die zeitlich gemittelten Kopplungse#ekte im Proteinmodell möglich. Die aus der Molekulardynamiksimulation bestimmten 3J-Kopplungskonstanten wurden mit den experimentellen verglichen. Die Analyse ergab, daß die den ß-Faltblättern zugewandten Ränder der alphaII-Helixbereiche sowie zwei der zehn ß-Faltblattbereiche sehr exible Teilabschnitte aufweisen. Diese Arbeit konnte somit die Überlegungen stützen, die vor allem den exiblen Teilabschnitt zwischen der alpha-II-Helix und dem ß-Faltblattbereich für die Funktion des Proteins verantwortlich machen.
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